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IgABild:Immunglobulin A as Dimer.png Immunglobulin als Dimer. 1 H-Kette 2 L-Kette 3 J-Kette 4 Sekretionsstück Als IgA (Immunglobulin A) bezeichnet man einen Antikörper, der hauptsächlich in den externen Körperflüssigkeiten (zum Beispiel Urogenitalschleim, Milch, oder Eingeweideflüssigkeiten) vorkommt und dort eine bedeutende Abwehrbarriere gegen Krankheitserreger bildet. Im Serum bildet es etwa 15% aller Immunglobuline. Der Antikörper besteht aus zwei langen ("schweren", auch H-Kette (von englisch heavy)) und zwei kurzen ("leichten", auch L-Kette) Proteinkettenund hat die Form eines "Y". An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen, die an Antigene(Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können. Es gibt zwei Unterklassen, IgA1 und IgA2. Diese unterscheiden sich im Molekulargewichtder H-Kette (IgA1: 56000 Dalton, IgA2: 52000 Dalton) (das Gesamtmolekulargewicht beträgt aber bei beiden 160000 Dalton) und in der Konzentration im Serum (IgA1: 3 mg/ml, IgA2: 0,5 mg/ml). IgA kann als Monomer (also nur ein Molekül) oder als Dimer (zwei Moleküle, verbunden an den langen Strichen des "Y") vorkommen. Bei den Dimeren handelt es sich um das sogenannte sekretorische IgA. Es besteht insgesamt aus zwei IgA-Molekülen, einer sogenannten J-Kette und einem Polypeptidmit einer Masse von 70 kDa, der sogenannten sekretorischen Komponente oder Sekretionsstück. Diese Polymerisierung findet nur in den Schleimhäuten statt, da sie für den Transport durch die Epithelzellennotwendig ist. Der menschliche Körper bildet 5 solcher Klassen von Immunglobulinen: Neben IgA auch IgM, IgG, IgDund IgE. Seitenkategorien: Biochemie| Immunologie
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