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IgMBild:IgM.png Immunglobulin M, bestehend aus 5 Grundeinheiten 1 Grundeinheit 2 H-Kette 3 L-Kette 4 J-Kette 5 Intermolekuläre Disulfidbrücken Das IgM (Immunglobulin M) ist ein Antikörpermolekül, bestehend aus fünf Y-förmigen Untereinheiten, die an den langen Enden miteinander verbunden sind. Die Verbindung der einzelnen antigenbindendenMoleküle erfolgt durch zusätzliche intermolekukäre Disulfidbrückenund die sog. J-Kette. Seine Konzentration im Blutserumbeträgt 1,5 mg/ml. Die Grundeinheit besteht aus zwei langen ("schweren", auch H-Kette (von englisch heavy)) und zwei kurzen ("leichten", auch L-Kette) Proteinkettenund hat die Form eines "Y". An den kurzen Enden des Y befinden sich die Bindungsstellen, die an Antigene(Fremdkörper, zum Beispiel spezifische Oberflächenstrukturen von Bakterienzellen) binden können. IgM hat eine Funktion als frühestes im Verlauf einer Immunantwortproduziertes Immunglobulin zur Aktivierung des Komplementsystems, weshalb ein erhöhter IgM-Antikörperwert bei einer Blutuntersuchung auf eine aktuelle Immunantwort -also eine momentane Infektion- hindeutet. Der menschliche Körper bildet 5 solcher Klassen von Immunglobulinen: Neben IgA auch IgM, IgG, IgDund IgE. Siehe auch: Immunologie Seitenkategorien: Biochemie| Immunologie
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